http://lechebnaya-glina.ru » Фитотерапия

Химический состав, классификация и основные биологически активные группы лекарственных растений

Автор: admin   Март 9, 2009 Нет комментариев

Ферменты — сложные органические соединения белковой природы, осуществляющие катализирование биохимических реакций. На основании химического строения их делят на две группы: 1) полностью белковые ферменты, например, рибонуклеаза; 2) ферменты, состоящие из двух частей: белковой — апофермента и не-», белковой — кофермента. Коферментами могут быть те-трапиррольные соединения, структура которых идентична структуре гема в гемоглобине или похожа на нее. Они содержат ионы металлов и, в частности, железа, которое может находиться в двух состояниях окисления: Fe2+ и Fe3+. Эти коферменты участвуют в переносе электронов. Они входят в состав таких ферментов, как цитохром, каталаза, пероксидаза.

Большое число ферментов оказывают действие в при сутствии металлов — коферментов, которыми могут быть цинк, марганец, кобальт, магний, медь, железо, молибден, а также водорастворимые витамины, их фосфорные эфиры или соединения витамина с фосфорной кислотой, рибозой и органическим основанием (аденином). К числу коферментных форм витаминов относятся фосфотя

амин (тиаминпирофосфат), пиридоксальфосфат, тетра-гидрофолиевая кислота, НАД и НАДФ, флавинат (фла-винадениндинуклеотид), флавинмононуклеотид (пиро-фосфат рибофлавина) и др.

У ферментов, не имеющих коферментов, ферментативную реакцию осуществляет собственно белок, при этом в реакции принимает участие не вся полипептидная цепь белка, а только ее небольшая активная часть (активный центр).

У ферментов, содержащих коферменты, непосредственное участие в химической реакции принимает не белок, а кофермент. Белок же определяет специфичность реакции на этапе фиксации субстрата и влияет на характер протекающей реакции.

Все ферменты, за исключением липазы, растворимы в воде. Активность их зависит от рН среды, концентрации фермента и субстрата, а также от температуры реакции. Температурный оптимум для всех ферментов около 40 °С. Оптимум рН для отдельных ферментов различный, например, для липазы он находится между 8 и 9,5; для пепсина — равен 1,5.

На активность фермента влияют различные ферментативные эффекторы, которые могут быть активаторами или ингибиторами.

Конкурентными ингибиторами ферментов могут быть соединения, структура которых сходна со структурой субстрата. Они соединяются с ферментом, обладая иногда более высоким сродством к нему, чем природный субстрат, и, таким образом, занимают место субстрата на ферменте (урацил — фторурацил, фенилаланин — фторфенилаланин).

Страницы: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43

1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд (2 голосов, средний: 3,00 из 5)
Загрузка...

Выразить свое мнение:

Копирование и использование материалов сайта разрешено только при наличии прямой ссылки на источник.
Голубая глина и белая для масок для лица и волос. Фитотерапия и спирулина